Modell-Komplexe für Metalloenzyme mit einem 2-His-1-Carboxylat-Motiv (PDF)
Das 2-His-1-Carboxylat-Motiv findet sich als Metall-bindende Einheit in einer Vielzahl von Metalloenzymen. So wird in den aktiven Zentren der einkernigen Nicht-Häm-Eisen- Oxygenasen Eisen(II) durch zwei Histidine und eine Asparagin- bzw. Glutaminsäure...
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Produktinformationen zu „Modell-Komplexe für Metalloenzyme mit einem 2-His-1-Carboxylat-Motiv (PDF)“
Das 2-His-1-Carboxylat-Motiv findet sich als Metall-bindende Einheit in einer Vielzahl von Metalloenzymen. So wird in den aktiven Zentren der einkernigen Nicht-Häm-Eisen- Oxygenasen Eisen(II) durch zwei Histidine und eine Asparagin- bzw. Glutaminsäure facial gebunden. Eine sehr ähnliche Metall-bindende Triade ist auch das Charakteristikum der Gluzinkine, einer Gruppe von Zink-Peptidasen bzw. -Proteasen, die Zink(II) im aktiven Zentrum über ebenfalls zwei Histidine und eine Glutaminsäure binden. Diese 2-His-1-Carboxylat-Triade wird in der vorliegenden Arbeit durch Bis(pyrazol-1- yl)essigsäure-Liganden nachgebildet. Dabei ahmen die Pyrazolyl-Gruppen der Liganden die Histidine nach. Die Carboxylat-Gruppe der jeweiligen Bis(pyrazol-1-yl)essigsäure steht für die Asparagin- bzw. Glutaminsäure. Die Darstellung der Bis(pyrazol-1-yl)essigsäure- Liganden erfolgt über zwei unterschiedliche Syntheserouten. Sterisch wenig gehinderte Pyrazole wie z. B. Pyrazol (1) oder 3,5-Dimethylpyrazol (2) können in einer einstufigen, Phasentransfer-katalysierten Reaktion mit Dichlor- oder auch Dibromessigsäure zur Bis(pyrazol-1-yl)essigsäure (16) bzw. Bis(3,5-dimethylpyrazol-1-yl)essigsäure (17) umgesetzt werden.
Bibliographische Angaben
- 2006, 314 Seiten, Deutsch
- Verlag: Cuvillier Verlag
- ISBN-10: 3736919336
- ISBN-13: 9783736919334
- Erscheinungsdatum: 04.07.2006
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- Dateiformat: PDF
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